Reacción 3. Fosfofructoquinasa
En este paso ocurre la fosforilación de la fructosa 6-fosfato a fructosa 1-6 difosfato mediante la PFK-1 que es la fosfofructoquinasa 1 la cual cataliza la transferencia de un grupo fosforilo desde el ATP a la fructosa 6-fosfato para obtener a la fructosa 1,6-bifosfato.
Esta reacción es irreversible y
es parte de los puntos de regulación de la vía glucolítica. Algunas bacterias y
plantas tienen una fosfofructoquinasa (PP-PFK-1) la cual a diferencia de la
PFK-1 no utiliza ATP para extraer el grupo fosforilo en la síntesis de fructosa
1,6-bifosfato ya que utiliza pirofosfato (PPi).
La PFK-1 se encuentra regulada de una manera estricta por moduladores alostéricos ya que su actividad se verá aumentada al terminarse los suministros de energía en la célula o al existir un exceso de ADP y AMP que funcionan como sus moduladores alostéricos positivos. La enzima PFK se inhibe cuando existe mucho suministro de ATP y de ácidos grasos, funcionando el ATP como modulador alostérico negativo para la enzima. Al verse inhibida o activada la célula deberá regular el encender y apagar la vía glucolítica.
El activador más potente de la PFK 1 en mamíferos es el compuesto fructosa 2,6-bisfosfato, que se sintetiza a partir de fructosa 6-fosfato por acción de una enzima conocida como PFK2. La actividad de la PFK2 es estimulada de manera hormonal cuando la concentración de glucosa en la sangre es alta. El incremento resultante en la concentración de fructosa 2,6-bisfosfato activa la fosfofructoquinasa 1 para incrementar el flujo de glucosa a través de la vía glucolítica.
- Pratt W.C., Cornely K. (2011), Bioquímica. 2da ed. Editorial: El manual moderno. (Pag: 329-330)
- Nelson, D., Cox, M. & Foix, C. (2018, 30 noviembre). Lehninger Principios de Bioquímica (7.a ed.). EDICIONES OMEGA, S.A. (Pag: 540-541)
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